定義：
抗體（antibody）是指機體由于抗原的刺激而產生的具有保護作用的蛋白質。它（免疫球蛋白不僅僅只是抗體）是一種由漿細胞（效應B細胞）分泌，被免疫系統用來鑒別與中和外來物質如細菌、病毒等的大型Y形蛋白質，僅被發現存在于脊椎動物的血液等體液中，及其B細胞的細胞膜表面。抗體能識別特定外來物的一個*特征，該外來目標被稱為抗原。
抗體是一類能與抗原特異性結合的免疫球蛋白。抗體按其反應形式分為凝集素、沉降素、抗毒素、溶解素、調理素、中和抗體、補體結合抗體等。按抗體產生的來源分為正常抗體(天然抗體)，如血型ABO型中的抗A和抗B的抗體，和免疫抗體如抗微生物的抗體。按反應抗原的來源分為異種抗體，異嗜性抗體，同種抗體和自身抗體。按抗原反應的凝集狀態分為*抗體IgM和不*抗體IgG等。抗體在醫療實踐中應用甚為廣泛。如用于疾病的預防、診斷和治療方面都有一定的作用。臨床上用丙種球蛋白預防病毒性肝炎、麻疹、風疹等，國際上用抗Rh免疫球蛋白預防因Rh血型不合引起的溶血癥。診斷上如類風濕因子用于類風濕性關節炎，抗核抗體(ANA)、抗DNA抗體用于系統性紅斑狼瘡;治療上如毒素中毒用抗毒治療以及免疫缺陷性疾病的治療等。

主要功能：
抗體的功能與其結構密切相關。同一抗體的V區和c區的氨基酸組成和順序的不同，決定了其功能上的差異。不同抗體的V區和C區在結構變化上具有一定的規律，又使得其在功能上存在共性。V區和C區的組成和結構，決定了抗體的生物學功能。
一、中和毒素和阻止病原體入侵
識別并特異性結合抗原是抗體的主要功能，執行該功能的結構是抗體的V區，其中CDR部位在識別和結合特異性抗原中起決定性作用。抗體有單體、二聚體和五聚體，因此結合抗原表位的數日也不相同。抗體結合抗原表位的個數稱為抗原結合價。Ig單體可結合2個抗原表位，為雙價。SIgA是二聚體，可結合4個抗原表位，為4價。IgM是五聚體，理論上可以結合10個抗原，應該是10價，但由于立體構象的空間位阻，使lgM一般只能結合5個抗原表位，故為5價。 
抗體的V區與抗原結合后，借助于c區的作用，在體外可發生各種抗原抗體結合反應，有利于抗原或抗體的檢測和功能的判斷；在體內可中和毒素、阻斷病原體入侵、清除病原微生物；B細胞膜表面的IgM和IgD構成B細胞的抗原識別受體，能輔助B細胞特異性識別抗原分子。

二、激活補體產生攻膜復合物使細胞溶解破壞
人IgG1～3和IgM與相應抗原結合后，可因構象改變而使其CH2和CH3結構域內的補體結合點暴露，從而通過經典途徑激活補體系統，產生多種效應功能，其中IgM、IgG1和IgG3激活補體系統的能力較強，IgG2較弱。IgA、IgE和IgG4本身難以激活補體，但在形成聚合物后可通過旁路途徑激活補體系統。通常情況下，lgD不能激活補體。

三、調理吞噬和ADCC
IgG可通過其Fc段與表面具有相應受體的細胞結合，產生不同的生物學作用。
1．調理作用(opsonization) 指IgG抗體(特別是IgG1和IgG3)的Fc段與中性粒細胞、巨噬細胞表面相應的Fc受體結合，從而增強吞噬細胞的吞噬作用。例如，細菌特異性的IgG抗體可通過其Fab段與相應的細菌抗原結合后，以其Fc段與巨噬細胞或中性粒細胞表面相應的Fc受體結合，通過IgG的Fab段和Fc段的“橋聯”作用，促進吞噬細胞對細菌的吞噬。
2．抗體依賴的細胞介導的細胞毒作用(antibody-dependent cell—mediated cytotoxicity，ADCC) 指具E有殺傷活性的細胞(如NK細胞)通過其表面的Fc受體識別包被于靶細胞表面抗原(如病毒感染細胞或腫瘤細胞)上的抗體的Fc段，直接殺傷靶細胞。 NK細胞是介導ADCC的主要細胞。抗體與靶細胞上的抗原結合是特異性的，而表達Fc受體細胞的殺傷作用是非特異性的。

四、介導 I 型超敏反應
IgE為親細胞抗體，可通過其Fc段與肥大細胞和嗜堿性粒細胞表面的IgE高親和力Fc受體結合，使其致敏。當相同的變應原再次進入機體時，可以直接與致敏靶細胞表面的特異性IgE結合，促使這些細胞合成和釋放生物活性物質，引起I型超敏反應。

五、穿過胎盤屏障和黏膜
在人類，lgG是能夠通過胎盤的抗體。胎盤母體一側的滋養層細胞可表達一種特異性的IgG輸送蛋白，稱為FcRn。IgG可選擇性地與FcRn結合，從而轉移到滋養層細胞內，并主動進入胎兒的血循環中。IgG穿過胎盤的作用在于這是一種重要的自然被動免疫機制，對于新生兒抗感染具有重要意義。另外，sigA可通過呼吸道和消化道的黏膜，在黏膜局部免疫中發揮重要的免疫防御作用。